AS ENZIMAS

março 6, 2009 às 4:58 pm | Publicado em Blogroll, Uncategorized | Comentários desativados

As Enzimas

Apesar de nem todas as proteínas serem enzimas (alguns RNAs também podem atuar como enzimas, chamadas ribozimas, mas aqui nós trataremos apenas das enzimas protéicas), uma das funções principais das proteínas é a de atuarem como enzimas e aumentarem bastante a velocidade das reações biológicas ao catalisarem-nas. De forma geral, para manter a vida, as reações biológicas devem ocorrer numa velocidade bastante superior àquela na qual ocorreriam caso não fossem catalisadas pelas enzimas, sendo que a diferença pode ser de milissegundos com a enzima, e bilhões de anos sem! Inclusive, todas as reações biológicas são catalisadas por enzimas!

As enzimas são capazes de catalisar as reações biológicas, pois graças à sua estrutura tridimensional, possuem locais chamados centros ativos, ou sítios catalíticos, que consistem basicamente em “encaixes”, onde se ligarão sustâncias específicas chamadas substratos que são os reagentes em uma reação biológica. Note que o centro ativo das enzimas geralmente é específico para somente um tipo de substrato, liga-se somente a ele, e não a várias outras moléculas distintas!

Ligação de um substrato ao sítio ativo de uma enzima, devido à complementaridade entre ambos. STRYER, et al., 2002.

Como exemplo de reação catalisada por uma enzima, pode-se citar a quebra do substrato sacarose em seus dois monossacarídios constituintes, uma molécula de glicose e uma de frutose. A enzima que catalisa essa reação é a sacarase:

Sacarose à Glicose + Frutose

Observe na figura abaixo que o sítio ativo da sacarase apresenta formato complementar ao da sacarose. Sendo assim, o substrato se liga a enzima e a reação procede em uma velocidade muito maior se comparada à mesma reação não catalisada pela enzima.

Retirada de CAMPBELL & REECE. 2004.

Várias enzimas consistem apenas da cadeia polipeptídica, todavia, outras requerem a ligação dos chamados co-fatores para que possam funcionar (tornarem-se ativas) exercendo seu papel de catalisadoras biológicas. O co-fator é então a porção não protéica da enzima. Nos casos em que há a necessidade de co-fatores, a parte protéica da enzima, inativa, é chamada apoenzima, e ao conjunto apoenzima mais o co-fator, sendo este conjunto ativo, dá-se o nome holoenzima.

De forma geral, os co-fatores mais comum são:

  • Íons metálicos, como o Cu+2, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Fe+3 e etc.
  • Vitaminas. Neste caso, quando o co-fator é outra molécula orgânica, dá-se a ele o nome de coenzima.

Além dos co-fatores e substratos, outras substâncias podem se ligar às enzimas e inativá-las, ou seja, impedi-las de realizar suas funções. Essas substâncias são chamadas de inibidores, e podem se ligar ou ao sítio catalítico da enzima, ou em alguma outra localização, de forma que altera a conformação espacial do sítio ativo, fazendo com que ele perca a complementaridade que deve ter com o formato do substrato:

Retirada de: STRYER, et al. 2002.

Os inibidores podem inativar as enzimas de forma reversível ou irreversível:

  • Inibição reversível: a enzima pode voltar a funcionar, pois o inibidor pode se desligar dela.
  • Inibição irreversível: admite-se que a enzima não pode mais voltar a funcionar, pois a ligação do inibidor a ela é muito forte, então ele não mais se dissocia dela.

Várias drogas e venenos são inibidores irreversíveis de enzimas, alguns exemplos:

  • Os íons cianeto – CN-, ligam-se de forma irreversível à enzima citocromo oxidase, que faz parte da cadeia de transporte de elétrons, uma das etapas do processo de respiração celular. O resultado é que a célula pode perder a capacidade de executar o processo de respiração celular e acaba morrendo.
  • O antibiótico penicilina se liga de forma irreversível à transpeptidase bacteriana. Com essa enzima inativada, as bactérias perdem a capacidade de sintetizar suas paredes celulares e acabam lisando e morrendo.
  • O medicamento aspirina se liga à ciclooxigenase, impedindo a síntese de prostaglandinas. O resultado é a inibição do processo inflamatório.

Além dos inibidores, outros fatores podem afetar a atividade das enzimas, dentre eles:

  • Temperatura: o aumento da temperatura pode elevar a velocidade da reação catalisada até certo ponto, chamado de temperatura ótima para a ação da enzima, graças ao fato de que aumenta o grau de agitação das moléculas, e com isso, o número de colisões eficazes entre elas, resultando em reações químicas. A partir desse ponto, o aumento da temperatura começa a desnaturar a enzima, sendo que a perda da estrutura tridimensional faz com que ela perca sua capacidade catalítica.

  • pH: meios muito ácidos ou muito alcalinos também podem afetar a atividade enzimática ao desnaturá-la. De forma geral, as enzimas atuam em faixas de pH, o chamado pH ótimo, de acordo com a localização celular ou o órgão. Fora da faixa de pH ótimo, a atividade da enzima decai drasticamente. Por exemplo, enzimas como a pepsina, presente no suco gástrico, atuam em meios ácidos, ao passo que as enzimas dos sucos pancreático e entérico atuam em meios alcalinos.

Pode acontecer de o organismo ser incapaz de produzir uma enzima funcional, ou então nem mesmo ser capaz de produzi-la. Tendo em vista o fato de serem tão importantes para o organismo, é de se esperar que o mau funcionamento de uma enzima, ou mesmo sua ausência, possam acarretar em doenças graves. Dois exemplos:

  • Fenilcetonúria: doença causada pela incapacidade do organismo em produzir a enzima fenilananina-4-monoxigenase, que converte o aminoácido fenilalanina em tirosina (outro aminoácido). Como resultado da falta da enzima, ocorre o acúmulo da fenilalanina, que inclusive pode causar danos aos neurônios. Esse é um dos motivos pelos quais os portadores da doença, os fenilcetonúricos, devem ingerir quantidades mínimas do aminoácido. A doença pode ser detectada ainda cedo com a realização do conhecido teste do pezinho, que consiste em coletar gotas de sangue do pé do recém-nascido para análises.
  • Doença de Fabry: causada pela deficiência (ou ausência) da enzima alfa-galactosidase-A, importante no metabolismo de lipídios. A falta da enzima faz com que um glicolipídio chamado globotriaosilceramida se acumule no organismo, inclusive nos vasos sangüíneos, o que por sua vez pode acarretar em dano ao coração, rins e cérebro.

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